Yaşamın Kuantum Kodları 2: Enerji Dağlarını Delip Geçen Enzimler

İçerik Yazarı: Muhammet Kazım Korkmaz

Editör: Elif Nur Öztürk

Tasarım: Sudenaz Kesik

Biyolojinin temel derslerinde enzimlerin "biyolojik katalizörler" olduğunu öğreniriz. Bu klasik öğretiye göre, bir kimyasal tepkimenin gerçekleşmesi için aşılması gereken bir "aktivasyon enerjisi" dağı vardır. Enzimler, molekülleri en uygun açıyla birbirine bağlayarak ve elektrostatik ortamı stabilize ederek bu enerji dağının yüksekliğini düşürür; böylece tepkimeleri katalizlenmemiş duruma kıyasla milyarlarca, hatta trilyonlarca kat hızlandırabilirler. Ancak reaksiyon kinetiği ve fizikokimya derinlemesine incelendiğinde, özellikle hidrojen transferi içeren bazı biyokimyasal süreçlerdeki muazzam hızın ve verimliliğin, yalnızca klasik termodinamik ve geçiş-durumu (transition state) teorileriyle tam olarak açıklanamadığı görülür. İşte bu noktada biyoloji, kuantum mekaniğinin temel fenomenlerinden birini yardıma çağırır: Kuantum Tünelleme.

Klasik fiziğe göre, bir parçacığın (örneğin bir elektronun veya protonun) bir potansiyel enerji bariyerini aşabilmesi için o bariyerden daha yüksek bir kinetik enerjiye sahip olması şarttır. Yeterli enerjiniz yoksa, dağa tırmanamaz ve geri dönersiniz. Ancak kuantum mekaniğinde, parçacıkların dalga-parçacık ikiliği gereği işler değişir. Bir parçacığı betimleyen dalga fonksiyonu (), klasik fizikte "yasaklı bölge" olan potansiyel enerji bariyerine çarptığında sıfıra inmek yerine bariyerin içinde sönümlenerek ilerler. Eğer bariyer yeterince inceyse, dalga fonksiyonu engelin diğer tarafına sızar ve parçacığın bariyerin ötesinde konumlanma olasılık yoğunluğu (|ψ|​2) sıfırdan farklı bir değer alır. Yani parçacık, enerji dağının üzerinden tırmanmak yerine doğrudan bariyerin içinden açılan kuantum mekaniksel bir tünelden sızarak karşı tarafta belirir.

Uzun yıllar boyunca bu fenomenin sadece elektronlar gibi çok hafif parçacıklara özgü olduğu ve canlıların kaotik hücrelerinde hidrojene etki edemeyeceği düşünüldü. Ancak son yıllarda yapılan hassas kinetik izotop etkisi (KIE) deneyleri, alkol dehidrogenaz (ADH), dihidrofolat redüktaz (DHFR) ve lipoksijenaz gibi hayati enzimlerin, hidrojen atomunun çekirdeğini (protonu) kuantum tünelleme yoluyla transfer ettiğini kesin olarak kanıtladı. Tünellemenin varlığı artık bilim dünyasında şüphe götürmez bir gerçektir; fakat enzimin bu sürece nasıl ve ne ölçüde katkı sağladığı, aktif ve hararetli bir akademik tartışma konusudur.

Bu konuda bilim dünyası iki ana görüşe ayrılmıştır. Judith Klinman ve ekolünün öncülük ettiği model, protein iskeletinin dinamik titreşimlerinin (promoting vibrations) aktif bir rol oynadığını savunur. Bu görüşe göre enzim, saniyenin trilyonda biri gibi kısa süreler için molekülleri birbirine yaklaştırıp potansiyel enerji bariyerini fiziksel olarak daraltır ve tünellemeyi tetikler. Diğer tarafta ise Nobel ödüllü teorik kimyacı Arieh Warshel ve ekolü yer alır. Warshel, proteinlerin bu tarz özel ve dinamik titreşim hileleri yapmadığını, enzimin muazzam katalitik gücünün önceden organize edilmiş elektrostatik ortamsal kararlılıktan (preorganized electrostatics) kaynaklandığını savunur; tünelleme ise bu kararlı yapının ve klasik geçiş-durumu teorisinin doğal bir kuantum düzeltmesi olarak kendiliğinden gerçekleşir.

Bu tartışmadaki uzlaşı henüz tam olarak sağlanamamış olsa da ortaya çıkan tablo son derece nettir: Enzimler, sadece pasif "kilit ve anahtar" kalıpları değildir. İster dinamik protein titreşimleriyle bariyeri daraltarak, ister kusursuz bir elektrostatik organizasyon sunarak olsun; enzimler kuantum tünelleme fenomeninin gerçekleşmesine elverişli bir mikroskobik ortam yaratırlar. Eğer enzim yapılarında bu kuantum katkısı bulunmasaydı, hücresel solunumdan DNA onarımına kadar pek çok hayati metabolik reaksiyonun verimliliği ciddi şekilde sekteye uğrardı. Fizik ve biyokimyanın kesiştiği bu noktada yaşam, kendi devamlılığını sağlamak için kuantum yasalarını ustalılıkla işe koşmaktadır.