Kompleks Proteinlerin Moleküler Dinamiği

İçerik Yazarı: Dalya Simay Erbay

Editör: Dalya Simay Erbay

Tasarım: Sudenaz Şencan

Proteinler, genetik materyalimizin yönlendirdiği şekilde uzun amino asit zincirleri oluşturmak üzere bir araya gelen amino asitlerden oluşur. Bu zincirler hücrelerimizdeki inci dizileri gibi kıvrılmakla kalmıyor, karmaşık, üç boyutlu yapılar halinde katlanıyor. Bir proteinin katlanması, işlevi üzerinde önemli bir etkiye sahiptir: Örneğin, hücrede bir proteinin etkileşime girebileceği diğer molekülleri belirler. Proteinlerin üç boyutlu yapısının bilgisi bu nedenle biyolojik bilimlerde önemli bir ilgi alanıdır ve diğer şeylerin yanı sıra ilaç geliştirmede de rol oynar.

Michael Kovermann'ın laboratuvar ekibinden Tobias Schneider, "Maalesef, bir proteinin yapısını açıklamak hiç de önemsiz değil ve tek bir duruma odaklanmak her zaman anlamlı bilgi sağlamaz, özellikle de protein yapısı açısından son derece esnekse" diyor. Bunun nedeni, karmaşık proteinlerin sıklıkla, alanlar adı verilen çok sayıda kompakt alt birime katlanması ve bunların daha sonra esnek bağlayıcılarla birleştirilmesidir. Ne kadar çok alt birim esnek bir şekilde birleşirse, bir proteinin o kadar çeşitli üç boyutlu şekilleri alabileceği düşünülebilir. Schneider, "Bu, örneğin hücrelerimizin içindeki çözeltideki bir proteinin birkaç eşit duruma sahip olduğu ve bunlar arasında sürekli geçiş yaptığı anlamına gelir" diyor.

Yapısal Topluluğun İzini Sürmek

Tek bir resim aynı anda birkaç durumdan yalnızca birini kaydedecektir, bu da bu tür çok alanlı proteinlerin yapısal özelliklerini yeterince karakterize etmede yetersiz kalır. Bu tür proteinlerin olası yapılarının kapsamlı bir resmini sağlamak için birden fazla yaklaşımın akıllıca bir karışımı gereklidir. Michael Kovermann ve Christine Peter (aynı zamanda Kimya Bölümü) liderliğindeki Konstanz biyofizikçileri, Structure dergisinde yayınlanan bir makalede tamamlayıcı yaklaşımlardan yararlanan ilgili bir teknik sunuyor.

Fizibilite Kanıtı Dahil

Araştırmacılar ayrıca stratejinin etkili olduğuna dair kanıt da sundular: Birkaç ubikuitin dimerini araştırdılar. Bunlar, tıpkı hücrelerdeki gibi esnek bir bağlantıyla birbirine bağlanan iki ubikuitin protein biriminden oluşur. Sonuç olarak, kendisi için çeşitli yapısal hipotezlerin önerildiği ve bilimsel açıdan önemli olan, çok alanlı bir proteinin göze çarpan bir örneğidir.

Araştırmacılar, analiz ettikleri ubikuitin dimerlerinin, yeni teknik kombinasyonu kullanılarak ayrıntılı olarak açıklanabilecek önemli bir yapısal çeşitliliğe sahip olduğunu göstermeyi başardılar. Bulgular aynı zamanda şu anda mevcut olan ubikuitin dimerlerinin birçok yapısal modelini de açıklıyor.